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- les sites actif sont des microenvironnement particulier défini par sa structure secondaire
- unité de vmax : mol.s-1.L ou en kat.L-1
- la spécificité de liaison du substrat dépend donc des acides aminées présents dans le site actif
- Modèle clef-serrure de Fischer: site actif complémentaire avec le substrat: pas changement de conformation (comme des pièces de puzzle)
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- modèle de l'ajustement induit de Koshland: la fixation du substrat sur le site actif va provoquer un changement de conformation de l'enzyme qui devient ainsi complémentaire du substrat, permettant alors la catalyse
- site actif est un site sur lequel se fixe le substrat et qui assure sa transformation en produit
- la réaction d'apparition du produit est accélère lors de la phase post-stationnaire
- à l'hypothèse du quasi-équilibre, la vitesse de dissociation du complexe ES est largement supérieur à la vitesse de formation de P d'où Km environ égale à Kd = 1 / Kaff avec K aff la constante d'affinité
- la phase post-stationnaire est représenter par la droite dans la courbe primaire
- l'équation de Michaelis et Menten: vi = vmax(S/S+Km )
- LE positionnement du substrat sur ce site se fait grâce à des liaisons forte
- Km est la concentration de substrat telle que la vitesse initiale à cette concentration est la moitié de la Vmax
- L'organogenèse correspond à la différentiation des cellules souches (élaboration des tissus + cellules du SN + premières connexions)
- plus de 6000 enzymes réparties en 7 classes
- La vitesse initiale d'une enzyme peut être donnée en :- l'unité internationale s'écrit U ou UI et équivaut à des μmole . min-1- L'unité du système international est le katal (kat) : mole.s-1. Le nanokatal estfréquemment utilisé via les nmole.s-1.
- une courbe primaire montre la cinétique d'apparition du produit ou de disparition du substrat pour une concentration en substrat donnée
- Classes d'enzymes 5. Translocases (ctalyse le mouvement de molécules au travers de la membrane)